Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
CYP1A-immunopositive proteins in bivalves identified as cytoskeletal and major vault proteins
Grøsvik, B.E.; Jonsson, H.; Rodríguez-Ortega, M.J.; Roepstorff, P.; Goksøyr, A. (2006). CYP1A-immunopositive proteins in bivalves identified as cytoskeletal and major vault proteins. Aquat. Toxicol. 79(4): 334-340. https://dx.doi.org/10.1016/j.aquatox.2006.07.003
In: Aquatic Toxicology. Elsevier Science: Tokyo; New York; London; Amsterdam. ISSN 0166-445X; e-ISSN 1879-1514
|  |
| Trefwoorden |
Chemical compounds > Organic compounds > Proteins > Actin
Disciplines > Biology > Molecular biology > Genetics > Genomics > Functional genomics > Proteomics
Pollution
Proteomics
Mytilus edulis Linnaeus, 1758 [WoRMS]; Mytilus galloprovincialis Lamarck, 1819 [WoRMS]
Marien/Kust; Brak water |
| Author keywords |
CYP1A; actin; tropomyosin; proteomics; environmental pollutants;oxidative stress |
| Auteurs | | Top |
- Grøsvik, B.E.
- Jonsson, H.
- Rodríguez-Ortega, M.J.
|
- Roepstorff, P.
- Goksøyr, A.
|
|
| Abstract |
To identify possible CYP1A-immunopositive proteins in bivalves, we used anti-fish CYP1A antibodies combined with one- and two-dimensional gel electrophoresis and mass spectrometry, and found that two of the main CYP1A-immunopositive proteins in digestive gland of Mytilus edulis, were cytoskeletal actin (42 kDa) and major vault protein (102 kDa), while the main CYP1A-immunopositive protein in the clam Chamaelea gallina was the cytoskeletal protein tropomyosin (33 kDa). Anti-CYP1A cross-reactive bands of 48–54 and 75 kDa in M. edulis were observed but not identified in this study. Sequence alignments with one of the most conserved CYP1A regions (NIRDITDSLIDHCED) from fish revealed similarities with tropomyosin and actin sequences from mussels, which could explain the immunological cross-reactivity. Changes in isoforms of tropomyosin after exposure to Aroclor1254 and Cu(II), could indicate modifications due to oxidative stress. Effects of pollutant related oxidative stress on the cytoskeleton require further studies. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
