Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

Vanadium containing bromoperoxidase - Insights into the enzymatic mechanism using X-ray crystallography Littlechild, J.; Garcia Rodriguez, E.; Isupov, M. (2009). Vanadium containing bromoperoxidase - Insights into the enzymatic mechanism using X-ray crystallography. J. Inorg. Biochem. 103(4): 617-621. http://dx.doi.org/10.1016/j.jinorgbio.2009.01.011 In: Journal of Inorganic Biochemistry. Elsevier: New York,. ISSN 0162-0134; e-ISSN 1873-3344

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Non-open access 243620 [ aanvragen ]

---

Trefwoord

Marien/Kust

Author keywords

Vanadium bromoperoxidase enzyme; Corallina species; X-ray structuralstudies

---

Auteurs		Top
Littlechild, J. Garcia Rodriguez, E. Isupov, M.

---

Abstract

The X-ray crystal structure of the vanadium bromoperoxidase from the red algae Corallina pilulifera has been solved in the presence of the known substrates, phenol red and phloroglucinol. A putative substrate binding site has been observed in the active site channel of the enzyme. In addition bromide has been soaked into the crystals and it has been shown to bind unambiguously within the enzyme active site by using the technique of single anomalous dispersion. A specific leucine amino acid is seen to move towards the bromide ion in the wild-type enzyme to produce a hydrophobic environment within the active site. A mutant of the enzyme where arginine 397 has been changed to tryptophan, shows a different behaviour on bromide binding. These results have increased our understanding of the mechanism of the vanadium bromoperoxidases and have demonstrated that the substrate and bromide are specifically bound to the enzyme active site.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs