Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

Primary structure of scombrine alpha: two different species with an identical protamine Buesa, C.; del Valle, L.; Saperas, N.; Goethals, M.; Lloris, D.; Chiva, M. (1998). Primary structure of scombrine alpha: two different species with an identical protamine. Comp. Biochem. Physiol., B Comp. Biochem. 119(1): 145-149. https://dx.doi.org/10.1016/S0305-0491(97)00297-6 In: Comparative Biochemistry and Physiology. B. Comparative Biochemistry. Pergamon Press: London; Oxford; New York; Paris. ISSN 0305-0491

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Non-open access 379101 [ aanvragen ]

---

Trefwoorden

Pisces [WoRMS]; Scomber Linnaeus, 1758 [WoRMS] Marien/Kust

Author keywords

sperm specific protein; nuclear protein; protamine; primary structure;protein evolution; sperm; fish; Scomber

---

Auteurs		Top
Buesa, C. del Valle, L. Saperas, N.	Goethals, M. Lloris, D. Chiva, M.

---

Abstract

We have studied the protamine scombrine α from the mackerel Scomber scombrus. Scombrine α is found phosphorylated in spermatid nuclei, but not in nuclei of ripe sperm. It is a typical fish protamine, made up of two distinct molecular species, each of 34 amino acid residues. The primary structure of the main component of scombrine α is 100% identical to scombrine γ, the nonmicroheterogeneous protamine from Scomber australasicus [11]. The second component of scombrine α is a very minor molecular species that has an isoleucine instead of a valine in position 11. Nuclear sperm-specific basic proteins display an enormous interspecific variability and it is very surprising that two different species show identical protamines. In this work we suggest that evolutionary changes in primary structure of protamines are restricted by several constitutive factors, especially when protamines either lack or have a low degree of microheterogeneity.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs