Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

Trypsin and trypsinogen from an Antarctic fish: molecular basis of cold adaptation Genicot, S.; Rentier-Delrue, F.; Edwards, D.; Van Beeumen, J.; Gerday, C. (1996). Trypsin and trypsinogen from an Antarctic fish: molecular basis of cold adaptation. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics 1298(1): 45-57. https://dx.doi.org/10.1016/S0167-4838(96)00095-7 In: Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Proteins and Proteomics. Elsevier: Amsterdam. ISSN 1878-1454

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Non-open access 379466 [ aanvragen ]

---

Trefwoorden

Paranotothenia magellanica (Forster, 1801) [WoRMS] Marien/Kust

Author keywords

trypsin; cold adaptation; Antarctic fish; three-dimensional structure;(P-magellanica)

---

Auteurs		Top
Genicot, S. Rentier-Delrue, F. Edwards, D.	Van Beeumen, J. Gerday, C.

---

Abstract

Trypsin from Antarctic fish Paranotothenia magellanica displays molecular and kinetic properties typical of enzymes produced by psychrophilic organisms. The enzyme has a high catalytic efficiency at low and moderate temperatures and is rapidly inactivated at temperatures higher than 30°C. The nucleotide sequence was determined after mRNA extraction and cDNA synthesis. The cDNA encodes a pretrypsinogen which includes a seven residue activation peptide containing only three acidic residues preceeding the 222 amino-acid mature enzyme. A three-dimensional model of the enzyme was built. Structural parameters possibly involved in the adaptation to cold have been derived from comparison with the three-dimensional structure of the bovine enzyme. Among them are the lack of Tyr-151 in the substrate binding pocket, an overall decrease in the number of salt bridges and hydrophobicity and the increase in the surface hydrophilicity.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs