Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

Phosphofructokinase from the posterior gills of the euryhaline crab, Eriocheir sinensis: evidence for its regulation by phosphorylation Benoit, M.-A.; Debauche, P.; Devos, P. (1994). Phosphofructokinase from the posterior gills of the euryhaline crab, Eriocheir sinensis: evidence for its regulation by phosphorylation. J. Comp. Physiol. (B Biochem. Syst. Environ. Physiol.) 164(2): 165-171. https://dx.doi.org/10.1007/BF00301660 In: Journal of comparative physiology. Part B. Biochemical, systemic, and environmental physiology. Springer: Heidelberg; Berlin. ISSN 0174-1578; e-ISSN 1432-136X

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Non-open access 375718 [ aanvragen ]

---

Trefwoord

Eriocheir sinensis H. Milne Edwards, 1853 [WoRMS]

Author keywords

PHOSPHOFRUCTOKINASE; PROTEIN KINASES; GLYCOLYSE; GILL; CRAB; ERIOCHEIRSINENSIS

---

Auteurs		Top
Benoit, M.-A. Debauche, P. Devos, P.

---

Abstract

Phosphofructokinase from the posterior gills of the euryhaline crab Eriocheir sinensis acclimated to freshwater is likely regulated in part via phosphorylation induced by endogenous cyclic nucleotide-dependent protein kinases. Phosphofructokinase from gill extracts devoid of low molecular weight compounds by chromatography through a PD10 Sephadex column, incubated in the presence of cAMP or cGMP protein kinases activators (cAMP or cGMP, Mg-ATP and Mg2+), shows an increased catalytic activity. This treatment is accompanied by 32P incorporation into the proteins immunoprecipitated with anti-mammalian phosphofructokinase polyclonal antibodies cross-reacting with the analog crustacean enzyme. Our results indicate that the covalent modification induced by these nucleotide-dependent protein kinases activates the glycolytic enzyme by increasing its affinity for its substrate and, when the activation is specifically due to cAMP-dependent protein kinases, by also reducing the homotropic cooperativity between its multiple substrate binding sites.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs