Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

Ribosome-associated cyclic nucleotide-independent protein kinase of Artemia salina cryptobiotic gastrulae Thoen, C.; Slegers, H. (1985). Ribosome-associated cyclic nucleotide-independent protein kinase of Artemia salina cryptobiotic gastrulae. Biochim. Biophys. Acta 825(3): 268-279. https://dx.doi.org/10.1016/0167-4781(85)90014-4 In: Biochimica et Biophysica Acta. Elsevier: Amsterdam. ISSN 0006-3002; e-ISSN 1878-2434

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Non-open access 376832 [ aanvragen ]

---

Auteurs		Top
Thoen, C. Slegers, H.

---

Abstract

An extra-ribosomal cAMP-independent protein kinase from cryptobiotic embryos of Artemia salina has been purified to near homogeneity by gel filtration on Bio-Gel A-0.5 m, ion-exchange chromatography on DEAE-cellulose and phosphocellulose P11 and affinity chromatography on casein-Sepharose 4B and ATP-agarose. The enzymatic activity has a broad optimum at pH 7–8. Maximal activity is obtained in the presence of 5–6 mM MgCl2. The activity is inhibited by Mn2+, Ca2+ and K+. The enzyme has an Mr of 127 000, utilizes both ATP and GTP as phosphoryl donors and is completely inhibited by heparin and poly(l-glutamic acid). According to its properties, the enzyme can be classified as a casein kinase type II. Although the enzyme is associated with ribosomes, ribosomal proteins are not among the main substrates. The kinase is able to phosphorylate both the α and the β subunits of initiation factor eIF2 using ATP or GTP as phosphoryl donors. The function of phosphorylation in the initiation of protein synthesis is discussed.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs