Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Biophysical characterization of Artemia salina (L.) extracellular haemoglobins
Wood, E.J.; Barker, C.; Moens, L.; Jacob, W.; Heip, J.; Kondo, M. (1981). Biophysical characterization of Artemia salina (L.) extracellular haemoglobins. Biochem. J. 193(1): 353-359. https://dx.doi.org/10.1042/bj1930353
In: Biochemical journal. Biochemical Society: London. ISSN 0264-6021; e-ISSN 1470-8728
|  |
| Trefwoord |
Artemia salina (Linnaeus, 1758) [WoRMS]
|
| Auteurs | | Top |
- Wood, E.J.
- Barker, C.
- Moens, L.
|
- Jacob, W.
- Heip, J.
- Kondo, M.
|
|
| Abstract |
Sedimentation coefficients (s0 20,w) of 11.57 +/- 0.10 S and 11.52 +/- 0.09 S were assigned for Artemia salina (L.) extracellular haemoglobins II and III respectively. These values are not significantly different. The molecular weights, M0w and M0z, of the native haemoglobins as determined by the high-speed sedimentation-equilibrium method were for haemoglobin II 239 400 +/- 7200 and 240 400 +/- 2600 respectively, and for haemoglobin III 216 300 +/- 6500 and 219 300 +/- 4500 respectively. The observed increase of Mapp. with concentration suggested that association was occurring over the concentration range investigated. Exposure of haemoglobin II to either 6 M-guanidinium chloride or to low pH (pH 4) resulted in dissociation to units of approximately half the size of the native protein, with molecular weights approx. 115 000. Electron-microscopic observations indicated a molecular structure composed of two stacked lobed discs. These results strongly support the dimeric model for Artemia haemoglobins proposed by Moens & Kondo [(1978) Eur. J. Biochem. 82, 65-72]. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
