Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

EPR analysis of imidazole binding to Methanosarcina acetivorans protoglobin Van Doorslaer, S.; van den Bosch, M.; Tilleman, L.; Dewilde, S. (2015). EPR analysis of imidazole binding to Methanosarcina acetivorans protoglobin. Applied Magnetic Resonance 46(4): 421-433. https://dx.doi.org/10.1007/s00723-014-0638-z In: Applied Magnetic Resonance. SPRINGER WIEN: Wien. ISSN 0937-9347; e-ISSN 1613-7507

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Non-open access 376312 [ aanvragen ]

---

Trefwoord

Marien/Kust

---

Auteurs		Top
Van Doorslaer, S. van den Bosch, M. Tilleman, L. Dewilde, S.

---

Abstract

Protoglobins form an unusual class of globin proteins with surprising structural features, such as a highly ruffled heme. Electron paramagnetic resonance spectra of the frozen solution of the ferric imidazole complex of Methanosarcina acetivorans protoglobin reveal the existence of two low-spin ferric heme complexes. Hyperfine sublevel correlation spectroscopy was used to study the imidazole complex of this protoglobin as well as the imidazole complex of horse heart myoglobin for comparison. The spin Hamiltonian values obtained for the dominant contribution of the imidazole-ligated protoglobin agree with a heme conformation in which the plane of the exogenous imidazole is turned more than 30° versus the imidazole plane of the proximal histidine ligand. In turn, the electron paramagnetic resonance data of the minority complex indicate a second conformer, in which the two ligand planes are aligned almost parallel to each other with a lengthened iron–nitrogen bond for the exogenous imidazole ligand.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs