Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Optimization to low temperature activity in psychrophilic enzymes
Struvay, C.; Feller, G. (2012). Optimization to low temperature activity in psychrophilic enzymes. International Journal of Molecular Sciences 13(9): 11643-11665. https://dx.doi.org/10.3390/ijms130911643
In: International Journal of Molecular Sciences. MDPI AG: Basel. ISSN 1661-6596; e-ISSN 1422-0067
|   |
| Trefwoord |
|
| Author keywords |
extremophiles; psychrophiles; cold adaptation; enzyme activity;biotechnology |
| Abstract |
Psychrophiles, i.e., organisms thriving permanently at near-zero temperatures, synthesize cold-active enzymes to sustain their cell cycle. These enzymes are already used in many biotechnological applications requiring high activity at mild temperatures or fast heat-inactivation rate. Most psychrophilic enzymes optimize a high activity at low temperature at the expense of substrate affinity, therefore reducing the free energy barrier of the transition state. Furthermore, a weak temperature dependence of activity ensures moderate reduction of the catalytic activity in the cold. In these naturally evolved enzymes, the optimization to low temperature activity is reached via destabilization of the structures bearing the active site or by destabilization of the whole molecule. This involves a reduction in the number and strength of all types of weak interactions or the disappearance of stability factors, resulting in improved dynamics of active site residues in the cold. Considering the subtle structural adjustments required for low temperature activity, directed evolution appears to be the most suitable methodology to engineer cold activity in biological catalysts. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
