Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

The secondary substrate binding site of the Pseudoalteromonas haloplanktis GH8 xylanase is relevant for activity on insoluble but not soluble substrates Cuyvers, S.; Dornez, E.; Delcour, J.A.; Courtin, C.M. (2011). The secondary substrate binding site of the Pseudoalteromonas haloplanktis GH8 xylanase is relevant for activity on insoluble but not soluble substrates. Appl. Microbiol. Biotechnol. 92(3): 539-549. https://dx.doi.org/10.1007/s00253-011-3343-y In: Applied Microbiology and Biotechnology. Springer: Heidelberg; Berlin. ISSN 0175-7598; e-ISSN 1432-0614

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Non-open access 376088 [ aanvragen ]

---

Trefwoord

Marien/Kust

Author keywords

Arabinoxylan; Glucuronoxylan; Homoxylan; Psychrophilic xylanase; Family8; Non-catalytic binding

---

Auteurs		Top
Cuyvers, S. Dornez, E. Delcour, J.A. Courtin, C.M.

---

Abstract

Previously, it has been demonstrated that the glycoside hydrolase family 8 xylanase from the psychrophylic bacterium Pseudoalteromonas haloplanktis (XPH) can bind substrate non-catalytically on the surface of its catalytic module. In the present study, the functional relevance of this secondary binding site (SBS) for the enzyme is investigated by site-directed mutagenesis and evaluation of activity and binding properties of mutant variants on a range of structurally different homoxylan and heteroxylan substrates. The SBS had an impact on the activity on insoluble substrates, whereas the activity on soluble substrates remained unaffected. Unexpectedly, the activity on a soluble oligomeric substrate was also affected for some mutants and results on a chromophoric polymeric model substrate were in contrast with the trends observed on the corresponding natural substrate. All in all, results show that the impact of the SBS on the activity of XPH is in part analogous to the functioning of some carbohydrate-binding modules in modular enzymes.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs