Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Stylicins, a new family of antimicrobial peptides from the Pacific blue shrimp Litopenaeus stylirostris
Rolland, J.L.; Abdelouahab, M.; Dupont, J.; Lefevre, F.; Bachere, E.; Romestand, B. (2010). Stylicins, a new family of antimicrobial peptides from the Pacific blue shrimp Litopenaeus stylirostris. Molecular Immunology 47(6): 1269-1277. https://dx.doi.org/10.1016/j.molimm.2009.12.007
In: Molecular Immunology. PERGAMON-ELSEVIER SCIENCE LTD: Oxford. ISSN 0161-5890
|  |
| Trefwoorden |
Litopenaeus stylirostris (Stimpson, 1871) [WoRMS]; Vibrio Pacini, 1854 [WoRMS]
Marien/Kust |
| Author keywords |
Ls-Stylicin 1; Peptide; Shrimp; Antifungal; Agglutination; Vibrio |
| Auteurs | | Top |
- Rolland, J.L.
- Abdelouahab, M.
- Dupont, J.
|
- Lefevre, F.
- Bachere, E.
- Romestand, B.
|
|
| Abstract |
The present study reports the characterization of Ls-Stylicin1, a novel antimicrobial peptide from the penaeid shrimp, Litopenaeus stylirostris. The predicted mature peptide of 82 residues is negatively charged (theoretical pI = 5.0) and characterized by a proline-rich N-terminal region and a C-terminal region containing 13 cysteine residues. The recombinant Ls-Stylicin1 has been isolated in both monomeric and dimeric forms. Both display strong antifungal activity against Fusarium oxysporum (1.25 μM < MIC < 2.5 μM), a pathogenic fungus of shrimp, but lower antimicrobial activity against Gram (−) bacteria, Vibrio sp. (40 μM < MIC < 80 μM). However, rLs-Stylicin1 is able to agglutinate Vibrio penaeicidae in vitro in agreement with its potent LPS-binding activity on immobilized LPS of V. penaeicidae (dissociation constant (Kd) of 9.6 × 10−8 M). This molecule with no evident homology to other hitherto described antimicrobial peptides but identified herein several species of penaeid shrimp is thought to be the first member of a shrimp antimicrobial peptide family, which we termed stylicins. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
