Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Nanobody-aided structure determination of the EpsI:EpsJ pseudopilin heterodimer from Vibrio vulnificus
Lam, A.Y.; Pardon, E.; Korotkov, K.V.; Hol, W.G.J.; Steyaert, J. (2009). Nanobody-aided structure determination of the EpsI:EpsJ pseudopilin heterodimer from Vibrio vulnificus. J. Struct. Biol. 166(1): 8-15. https://dx.doi.org/10.1016/j.jsb.2008.11.008
In: Journal of structural biology. ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE: San Diego, Calif.. ISSN 1047-8477; e-ISSN 1095-8657
|  |
| Trefwoord |
|
| Author keywords |
General secretory pathway; Pseudopilins; Single-chain antibody;Crystallization chaperones |
| Auteurs | | Top |
- Lam, A.Y.
- Pardon, E.
- Korotkov, K.V.
|
|
|
| Abstract |
Pseudopilins form the central pseudopilus of the sophisticated bacterial type 2 secretion systems. The crystallization of the EpsI:EpsJ pseudopilin heterodimer from Vibrio vulnificus was greatly accelerated by the use of nanobodies, which are the smallest antigen-binding fragments derived from heavy-chain only camelid antibodies. Seven anti-EpsI:EpsJ nanobodies were generated and co-crystallization of EpsI:EpsJ nanobody complexes yielded several crystal forms very rapidly. In the structure solved, the nanobodies are arranged in planes throughout the crystal lattice, linking layers of EpsI:EpsJ heterodimers. The EpsI:EpsJ dimer observed confirms a right-handed architecture of the pseudopilus, but, compared to a previous structure of the EpsI:EpsJ heterodimer, EpsI differs 6° in orientation with respect to EpsJ; one loop of EpsJ is shifted by ∼5 Å due to interactions with the nanobody; and a second loop of EpsJ underwent a major change of 17 Å without contacts with the nanobody. Clearly, nanobodies accelerate dramatically the crystallization of recalcitrant protein complexes and can reveal conformational flexibility not observed before. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
