Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

Structure of the archaeal Pab87 peptidase reveals a novel self-compartmentalizing protease family Delfosse, V.; Girard, E.; Birck, C.; Delmarcelle, M.; Delarue, M.; Poch, O.; Schultz, P.; Mayer, C. (2009). Structure of the archaeal Pab87 peptidase reveals a novel self-compartmentalizing protease family. PLoS One 4(3): e4712. dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0004712 In: PLoS One. Public Library of Science: San Francisco. ISSN 1932-6203; e-ISSN 1932-6203, meer

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Open access 296010 [ download pdf ]

---

Trefwoord

Marien/Kust

---

Auteurs		Top
Delfosse, V. Girard, E. Birck, C. Delmarcelle, M.	Delarue, M. Poch, O. Schultz, P. Mayer, C.

---

Abstract

Self-compartmentalizing proteases orchestrate protein turnover through an original architecture characterized by a central catalytic chamber. Here we report the first structure of an archaeal member of a new self-compartmentalizing protease family forming a cubic-shaped octamer with D4 symmetry and referred to as CubicO. We solved the structure of the Pyrococcus abyssi Pab87 protein at 2.2 Å resolution using the anomalous signal of the high-phasing-power lanthanide derivative Lu-HPDO3A. A 20 Å wide channel runs through this supramolecular assembly of 0.4 MDa, giving access to a 60 Å wide central chamber holding the eight active sites. Surprisingly, activity assays revealed that Pab87 degrades specifically d-amino acid containing peptides, which have never been observed in archaea. Genomic context of the Pab87 gene showed that it is surrounded by genes involved in the amino acid/peptide transport or metabolism. We propose that CubicO proteases are involved in the processing of d-peptides from environmental origins.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs