Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

Increased susceptibility of β-glucosidase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus to thermal inactivation at higher pressures Bruins, M.E.; Meersman, F.; Janssen, A.E.M.; Heremans, K.; Boom, R.M. (2009). Increased susceptibility of β-glucosidase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus to thermal inactivation at higher pressures. The FEBS Journal 276(1): 109-117. dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2008.06759.x In: The FEBS Journal. Wiley-Blackwell: Oxford. ISSN 1742-464X; e-ISSN 1742-4658

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Open access 296011 [ download pdf ]

---

Trefwoord

Marien/Kust

Author keywords

enzyme stability; FTIR spectroscopy; high hydrostatic pressure;intermediate; thermophile

---

Auteurs		Top
Bruins, M.E. Meersman, F. Janssen, A.E.M.	Heremans, K. Boom, R.M.

---

Abstract

The stability of β-glucosidase from the hyperthermophile Pyrococcus furiosus was studied as a function of pressure, temperature and pH. The conformational stability was monitored using FTIR spectroscopy, and the functional enzyme stability was monitored by inactivation studies. The enzyme proved to be highly piezostable and thermostable, with an unfolding pressure of 800 MPa at 85 °C. The tentative pressure–temperature stability diagram indicates that this enzyme is stabilized against thermal unfolding at low pressures. The activity measurements showed a two-step inactivation mechanism due to pressure that was most pronounced at lower temperatures. The first part of this inactivation took place at pressures below 300 MPa and was not visible as a conformational transition. The second transition in activity was concomitant with the conformational transition. An increase in pH from 5.5 to 6.5 was found to have a stabilizing effect.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs