Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Involvement of glycan chains in the antigenicity of Rapana thomasiana hemocyanin
Siddiqui, N.I.; Idakieva, K.; Demarsin, B.; Doumanova, L.; Compernolle, F.; Gielens, C. (2007). Involvement of glycan chains in the antigenicity of Rapana thomasiana hemocyanin. Biochem. Biophys. Res. Commun. 361(3): 705-711. https://dx.doi.org/10.1016/j.bbrc.2007.07.098
In: Biochemical and Biophysical Research Communications. ACADEMIC PRESS INC ELSEVIER SCIENCE: San Diego etc.. ISSN 0006-291X; e-ISSN 1090-2104
|  |
| Trefwoorden |
Gastropoda [WoRMS]; Mollusca [WoRMS]; Rapana thomasiana Crosse, 1861 [WoRMS]
Marien/Kust |
| Author keywords |
antigenicity; Electrospray ionization-mass spectrometry; ELISA;gastropod; glycan; Rapana thomasiana; hemocyanin; mollusc |
| Auteurs | | Top |
- Siddiqui, N.I.
- Idakieva, K.
- Demarsin, B.
|
- Doumanova, L.
- Compernolle, F.
- Gielens, C.
|
|
| Abstract |
Functional unit (FU) RtH2-e from Rapana thomasiana hemocyanin (Hc) was degraded into small fragments with chymotrypsin. The glycopeptides were separated from the non-glycosylated peptides by chromatography on Concanavalin-A–Sepharose and characterized by mass spectrometry. The glycan part of the glycopeptides (all with common peptide stretch of 14 amino acids) consists of the classical trimannosyl-N,N-diacetylchitobiose core for N-glycosylation, predominantly extended with a unique tetrasaccharide that is branched on fucose. In inhibition ELISA experiments, the glycopeptides interfered in the complex formation between FU RtH2-e and rabbit antibodies against Rapana Hc (about 30% of inhibition). The inhibition also was retained after treatment of the glycopeptides with pronase in order to completely destroy the peptide part. The inhibitory effect of the non-glycosylated peptides, on the other hand, was very low. This study thus demonstrates that the glycans attached to FU RtH2-e contribute to the antigenicity of Rapana Hc. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
