Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
New insights in Rapana venosa hemocyanin N-glycosylation resulting from on-line mass spectrometric analyses
Sandra, K.; Dolashka-Angelova, P.; Devreese, B.; Van Beeumen, J. (2007). New insights in Rapana venosa hemocyanin N-glycosylation resulting from on-line mass spectrometric analyses. Glycobiology 17(2): 141-156. dx.doi.org/10.1093/glycob/cwl063
In: Glycobiology. OXFORD UNIV PRESS INC: Cary. ISSN 0959-6658; e-ISSN 1460-2423
|  |
| Trefwoorden |
Rapana venosa (Valenciennes, 1846) [WoRMS]
Marien/Kust |
| Author keywords |
capillary electrophoresis-mass spectrometry; glycosylation; hemocyanin;MALDI-TOF; TOF; Rapana venosa |
| Auteurs | | Top |
- Sandra, K.
- Dolashka-Angelova, P.
- Devreese, B.
- Van Beeumen, J.
|
|
|
| Abstract |
The N-glycosylation of structural unit 1 of Rapana venosa hemocyanin was studied. Enzymatically liberated N-glycans were analyzed by matrix-assisted laser desorption ionization-time-of-flight-mass spectrometry (MALDI-TOF-MS) and capillary electrophoresis (CE)-MS following 8-aminopyrene-1,3,6-trisulfonate labeling and labeling with 3-aminopyrazole, a new dedicated sugar reagent. Structural information was obtained by exoglycosidase sequencing, on-line MS/MS, permethylation and amidation. A mixture of high-mannose and complex glycans with so far unknown and unusual acidic terminal structures was revealed. As the hemocyanin protein sequence is currently unknown, de novo sequencing of the glycopeptides had to be carried out. The N-glycans were therefore enzymatically removed with simultaneous partial (50%) 18O-labeling of glycosylated asparagine residues prior to proteolysis. Following nano-liquid chromatography-MALDI-TOF-MS, the originally glycosylated peptides could be revealed and their sequences determined by MS/MS. The site occupancies were subsequently elucidated by precursor ion scanning of the intact glycopeptides using a Q-Trap mass spectrometer. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
