Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Oxygen binding properties of non-mammalian nerve globins
Hundahl, C.; Fago, A.; Dewilde, S.; Moens, L.; Hankeln, T.; Burmester, T.; Weber, R.E. (2006). Oxygen binding properties of non-mammalian nerve globins. The FEBS Journal 273(6): 1323-1329. dx.doi.org/10.1111/j.1742-4658.2006.05158.x
In: The FEBS Journal. Wiley-Blackwell: Oxford. ISSN 1742-464X; e-ISSN 1742-4658
|   |
| Trefwoord |
|
| Author keywords |
neuroglobin; nerve hemoglobin; oxygen-binding; heme coordination |
| Auteurs | | Top |
- Hundahl, C.
- Fago, A.
- Dewilde, S.
- Moens, L.
|
- Hankeln, T.
- Burmester, T.
- Weber, R.E.
|
|
| Abstract |
Oxygen-binding globins occur in the nervous systems of both invertebrates and vertebrates. While the function of invertebrate nerve haemoglobins as oxygen stores that extend neural excitability under hypoxia has been convincingly demonstrated, the physiological role of vertebrate neuroglobins is less well understood. Here we provide a detailed analysis of the oxygenation characteristics of nerve haemoglobins from an annelid (Aphrodite aculeata), a nemertean (Cerebratulus lacteus) and a bivalve (Spisula solidissima) and of neuroglobin from zebrafish (Danio rerio). The functional differences have been related to haem coordination: the haem is pentacoordinate (as in human haemoglobin and myoglobin) in A. aculeata and C. lacteus nerve haemoglobins and hexacoordinate in S. solidissima nerve haemoglobin and D. rerio neuroglobin. Whereas pentacoordinate nerve globins lacked Bohr effects at all temperatures investigated and exhibited large enthalpies of oxygenation, the hexacoordinate globins showed reverse Bohr effects (at least at low temperature) and approximately twofold lower oxygenation enthalpies. Only S. solidissima nerve haemoglobin showed apparent cooperativity in oxygen binding, suggesting deoxygenation-linked self-association of the monomeric proteins. These results demonstrate a remarkable diversity in oxygenation characteristics of vertebrate and invertebrate nerve haemoglobins that clearly reflect distinct physiological roles. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
