Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Thr-E11 regulates O-2 affinity in Cerebratulus lacteus mini-hemoglobin
Pesce, A.; Nardini, M.; Ascenzi, P.; Geuens, E.; Dewilde, S.; Moens, L.; Bolognesi, M.; Riggs, A.F.; Hale, A.; Deng, P.; Nienhaus, G.U.; Olson, J.S.; Nienhaus, K. (2004). Thr-E11 regulates O-2 affinity in Cerebratulus lacteus mini-hemoglobin. J. Biol. Chem. 279(32): 33662-33672. https://dx.doi.org/10.1074/jbc.M403597200
In: Journal of Biological Chemistry. American Society for Biochemistry and Molecular Biology: Baltimore, etc.. ISSN 0021-9258; e-ISSN 1083-351X
|  |
| Auteurs | | Top |
- Pesce, A.
- Nardini, M.
- Ascenzi, P.
- Geuens, E.
- Dewilde, S.
|
- Moens, L.
- Bolognesi, M.
- Riggs, A.F.
- Hale, A.
|
- Deng, P.
- Nienhaus, G.U.
- Olson, J.S.
- Nienhaus, K.
|
| Abstract |
The mini-hemoglobin from Cerebratulus lacteus (CerHb) belongs to a class of globins containing the polar Tyr-B10/Gln-E7 amino acid pair that normally causes low rates of O2 dissociation and ultra-high O2 affinity, which suggest O2 sensing or NO scavenging functions. CerHb, however, has high rates of O2 dissociation (kO2 = 200-600 s-1) and moderate O2 affinity (KO2 ≈1 μm-1) as a result of a third polar amino acid in its active site, Thr-E11. When Thr-E11 is replaced by Val, kO2 decreases 1000-fold and KO2 increases 130-fold at pH 7.0, 20 °C. The mutation also shifts the stretching frequencies of both heme-bound and photodissociated CO, indicating marked changes of the electrostatic field at the active site. The crystal structure of Thr-E11 → Val CerHbO2 at 1.70 Å resolution is almost identical to that of the wild-type protein (root mean square deviation of 0.12 Å). The dramatic functional and spectral effects of the Thr-E11 → Val mutation are due exclusively to changes in the hydrogen bonding network in the active site. Replacing Thr-E11 with Val “frees” the Tyr-B10 hydroxyl group to rotate toward and donate a strong hydrogen bond to the heme-bound ligand, causing a selective increase in O2 affinity, a decrease of the rate coefficient for O2 dissociation, a 40 cm-1 decrease in νCO of heme-bound CO, and an increase in ligand migration toward more remote intermediate sites. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
