Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Mechanism of fluorescence and conformational changes of the sarcoplasmic calcium binding protein of the sand worm Nereis diversicolor upon Ca2+ or Mg2+ binding
Sillen, A.; Verheyden, S.; Delfosse, L.; Braem, T.; Robben, J.; Volckaert, G.; Engelborghs, Y. (2003). Mechanism of fluorescence and conformational changes of the sarcoplasmic calcium binding protein of the sand worm Nereis diversicolor upon Ca2+ or Mg2+ binding. Biophys. J. 85(3): 1882-1893. https://dx.doi.org/10.1016/S0006-3495(03)74616-5
In: Biophysical Journal. Cell Press: New York. ISSN 0006-3495; e-ISSN 0006-3495
|  |
| Auteurs | | Top |
- Sillen, A.
- Verheyden, S.
- Delfosse, L.
- Braem, T.
|
- Robben, J.
- Volckaert, G.
- Engelborghs, Y.
|
|
| Abstract |
The calcium-binding protein isolated from the sarcoplasm of the muscles of the sand worm Nereis diversicolor has four EF-hands and three active binding sites for Ca2+ or Mg2+. Nereis diversicolor sarcoplasmic calcium-binding protein contains three tryptophan residues at positions 4, 57, and 170, respectively. The Wt protein shows a very limited fluorescence increase upon binding of Ca2+ or Mg2+. Single-tryptophan-containing mutants were produced and purified. The fluorescence titrations of these mutants show a limited decrease of the affinity for calcium, but no alterations of the cooperativity. Upon adding calcium, Trp170 shows a strong fluorescence increase, Trp57 an extensive fluorescence decrease, and Trp4 shows no fluorescence change. Therefore mutant W4F/W170F is ideally suited to analyze the fluorescence titrations and to study the binding mechanism. Mutations of the calcium ligands at the z-position in the three binding sites show no effect at site I and a total loss of cooperativity at sites III and IV. The quenching of Trp57 upon calcium binding is dependent on the presence of arginine R25, but this residue is not just a simple dynamic quencher. The role of the salt bridge R25-D58 is also investigated. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
