Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

Molecular characterization of the high-affinity [3H]neuropeptide Y-binding component from the venom of Conus anemone Le, M.T.; Vanderheyden, P.M.L.; Fierens, F.L.P.; Vauquelin, G. (2003). Molecular characterization of the high-affinity [3H]neuropeptide Y-binding component from the venom of Conus anemone. Fundamental & Clinical Pharmacology 17(4): 457-462. https://dx.doi.org/10.1046/j.1472-8206.2003.00178.x In: Fundamental & Clinical Pharmacology. Wiley-Blackwell: Hoboken. ISSN 0767-3981; e-ISSN 1472-8206

---

Beschikbaar in	Auteurs
VLIZ: Non-open access 379435 [ aanvragen ]

---

Trefwoorden

Conus anemone Lamarck, 1810 [WoRMS] Marien/Kust

Author keywords

Conus anemone; molecular weight; native PAGE; neuropeptide Y

---

Auteurs		Top
Le, M.T. Vanderheyden, P.M.L. Fierens, F.L.P. Vauquelin, G.

---

Abstract

The venom of the marine snail Conus anemone contains the ‘ANPY toxin’ which binds neuropeptide Y (NPY) and related insect peptides with nanomolar affinity. This toxin has initially been proposed to be a major 18.5 kDa component of the venom. Here we demonstrate that the 18.5 kDa proteins of venom produce at least five different bands in native electrophoresis and that none of them binds [3H]NPY. Instead, the ANPY toxin migrates as a distinct band on native electrophoresis and is only present as a minor component in the venom. Its approximate molecular weight is 17.5 kDa and its [3H]NPY binding activity is extremely stable below 37 °C, even in the absence of protease inhibitors.

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteurs