Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Influence of ligand binding on the conformation of Torpedo californica acetylcholinesterase
Boutonnet, N.; Van Belle, D.; Wodak, S.J. (2001). Influence of ligand binding on the conformation of Torpedo californica acetylcholinesterase. Theoretical Chemistry Accounts 106(1-2): 10-21. https://dx.doi.org/10.1007/s002140000226
In: Theoretical Chemistry Accounts. Springer: New York. ISSN 1432-881X; e-ISSN 1432-2234
|  |
| Trefwoorden |
Torpedo californica Ayres, 1855 [WoRMS]
Marien/Kust |
| Author keywords |
structural changes; acetylcholinesterase; structure alignment program |
| Auteurs | | Top |
- Boutonnet, N.
- Van Belle, D.
- Wodak, S.J.
|
|
|
| Abstract |
With the aim of identifying structural changes in acetylcholinesterase, induced by ligand binding, we use a completely automatic procedure to analyse the differences between the backbone conformation of the free enzyme and those in eight complexes of Torpedo californica acetylcholinesterase, with various quaternary ammonium ligands, and with the protein inhibitor fasciculin. In order to discriminate between structural changes due to ligand binding and those arising from model imprecision, we also examine protein–ligand and protein–water contacts. Except for the peptide flip in the complex with huperzine A, the backbones of other complexes with quaternary ammonium ligands display negligible changes relative to the free enzyme. Another exception is the complex with the bisquaternary ammonium ligand decamethonium, where several loops display above average deformations, but only two, those spanning residues 334–348 and residues 277–304, seem to move as a result of ligand binding. Movement of the ω loop (residues 61–95) is detected only in the complex with the protein fasciculin. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
