Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Gating movement of acetylcholine receptor caught by plunge-freezing
In: Journal of Molecular Biology. Elsevier: London; New York. ISSN 0022-2836; e-ISSN 1089-8638
|   |
| Trefwoorden |
Exploitable Scientific Result
Maritime Industries > Blue Biotech
Others
Scientific Community
Scientific Publication
Marien/Kust |
| Author keywords |
acetylcholine receptor; freeze-trapping; asymmetric gating; allostericmechanism; electron microscopy |
| Project | Top | Auteurs |
- Association of European marine biological laboratories
|
| Abstract |
The nicotinic acetylcholine (ACh) receptor converts transiently to an open-channel form when activated by ACh released into the synaptic cleft. We describe here the conformational change underlying this event, determined by electron microscopy of ACh-sprayed and freeze-trapped postsynaptic membranes. ACh binding to the alpha subunits triggers a concerted rearrangement in the ligand-binding domain, involving an similar to 1-angstrom outward displacement of the extracellular portion of the beta subunit where it interacts with the juxtaposed ends of alpha-helices shaping the narrow membrane-spanning pore. The beta-subunit helices tilt outward to accommodate this displacement, destabilising the arrangement of pore-lining helices, which in the closed channel bend inward symmetrically to form a central hydrophobic gate. Straightening and tangential motion of the pore-lining helices effect channel opening by widening the pore asymmetrically and increasing its polarity in the region of the gate. The pore-lining helices of the alpha(gamma) and delta subunits, by flexing between alternative bent and straight conformations, undergo the greatest movements. This coupled allosteric transition shifts the structure from a tense (closed) state toward a more relaxed (open) state. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
