Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Magnificamide, a β-defensin-like peptide from the mucus of the sea anemone Heteractis magnifica, is a strong inhibitor of mammalian α-amylases
Sintsova, O.; Kalinovskii, A.; Gladkikh, I.; Zelepuga, E.; Monastyrnaya, M.; Kim, N.; Shevchenko, L.; Peigneur, S.; Tytgat, J.; Kozlovskaya, E.; Leychenko, E. (2019). Magnificamide, a β-defensin-like peptide from the mucus of the sea anemone Heteractis magnifica, is a strong inhibitor of mammalian α-amylases. Mar. Drugs 17(10): 542. https://dx.doi.org/10.3390/md17100542
In: Marine Drugs. Molecular Diversity Preservation International (MDPI): Basel. ISSN 1660-3397; e-ISSN 1660-3397
|   |
| Trefwoorden |
Cnidaria [WoRMS]
Marien/Kust |
| Author keywords |
Cnidaria; sea anemones; venom; amylase inhibitors; defensin; diabetes |
| Auteurs | | Top |
- Sintsova, O.
- Kalinovskii, A.
- Gladkikh, I.
- Zelepuga, E.
|
- Monastyrnaya, M.
- Kim, N.
- Shevchenko, L.
- Peigneur, S.
|
- Tytgat, J.
- Kozlovskaya, E.
- Leychenko, E.
|
| Abstract |
Sea anemones’ venom is rich in peptides acting on different biological targets, mainly on cytoplasmic membranes and ion channels. These animals are also a source of pancreatic α-amylase inhibitors, which have the ability to control the glucose level in the blood and can be used for the treatment of prediabetes and type 2 diabetes mellitus. Recently we have isolated and characterized magnificamide (44 aa, 4770 Da), the major α-amylase inhibitor of the sea anemone Heteractis magnifica mucus, which shares 84% sequence identity with helianthamide from Stichodactyla helianthus. Herein, we report some features in the action of a recombinant analog of magnificamide. The recombinant peptide inhibits porcine pancreatic and human saliva α-amylases with Ki’s equal to 0.17 ± 0.06 nM and 7.7 ± 1.5 nM, respectively, and does not show antimicrobial or channel modulating activities. We have concluded that the main function of magnificamide is the inhibition of α-amylases; therefore, its functionally active recombinant analog is a promising agent for further studies as a potential drug candidate for the treatment of the type 2 diabetes mellitus. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
