Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Sea star-inspired recombinant adhesive proteins self-assemble and adsorb on surfaces in aqueous environments to form cytocompatible coatings
Lefevre, M.; Flammang, P.; Aranko, A.S.; Linder, M.B.; Scheibel, T.; Humenik, M.; Leclercq, M.; Surin, M.; Tafforeau, L.; Wattiez, R.; Leclère, P.; Hennebert, E. (2020). Sea star-inspired recombinant adhesive proteins self-assemble and adsorb on surfaces in aqueous environments to form cytocompatible coatings. Acta Biomaterialia 112: 62-74. https://dx.doi.org/10.1016/j.actbio.2020.05.036
In: Acta Biomaterialia. Elsevier SCI Ltd: Oxford. ISSN 1742-7061; e-ISSN 1878-7568
|  |
| Trefwoord |
|
| Author keywords |
Bioadhesive; Sea star footprint-protein 1; Recombinant proteins; Self-assembly; Adsorption; Cytocompatible biomaterials |
| Auteurs | | Top |
- Lefevre, M.
- Flammang, P.
- Aranko, A.S.
- Linder, M.B.
|
- Scheibel, T.
- Humenik, M.
- Leclercq, M.
- Surin, M.
|
- Tafforeau, L.
- Wattiez, R.
- Leclère, P.
- Hennebert, E.
|
| Abstract |
Sea stars adhere to various underwater substrata using an efficient protein-based adhesive secretion. The protein Sfp1 is a major component of this secretion. In the natural glue, it is cleaved into four subunits (Sfp1 Alpha, Beta, Delta and Gamma) displaying specific domains which mediate protein-protein or protein-carbohydrate interactions. In this study, we used the bacterium E. coli to produce recombinantly two fragments of Sfp1 comprising most of its functional domains: the C-terminal part of the Beta subunit (rSfp1 Beta C-term) and the Delta subunit (rSfp1 Delta). Using native polyacrylamide gel electrophoresis and size exclusion chromatography, we show that the proteins self-assemble and form oligomers and aggregates in the presence of NaCl. Moreover, they adsorb onto glass and polystyrene upon addition of Na+ and/or Ca2+ ions, forming homogeneous coatings or irregular meshworks, depending on the cation species and concentration. We show that coatings made of each of the two proteins have no cytotoxic effects on HeLa cells and even increase their proliferation. We propose that the Sfp1 recombinant protein coatings are valuable new materials with potential for cell culture or biomedical applications. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
