Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Enzyme adaptation to habitat thermal legacy shapes the thermal plasticity of marine microbiomes
Marasco, R.; Fusi, M.; Coscolín, C.; Barozzi, A.; Almendral, D.; Bargiela, R.; Nutschel, C.G.; Pfleger, C.; Dittrich, J.; Gohlke, H.; Matesanz, R.; Sanchez-Carrillo, S.; Mapelli, F.; Chernikova, T.N.; Golyshin, P.N.; Ferrer, M.; Daffonchio, D. (2023). Enzyme adaptation to habitat thermal legacy shapes the thermal plasticity of marine microbiomes. Nature Comm. 14(1): 1045. https://dx.doi.org/10.1038/s41467-023-36610-0
In: Nature Communications. Nature Publishing Group: London. ISSN 2041-1723; e-ISSN 2041-1723
|   |
| Auteurs | | Top |
- Marasco, R.
- Fusi, M.
- Coscolín, C.
- Barozzi, A.
- Almendral, D.
- Bargiela, R.
|
- Nutschel, C.G.
- Pfleger, C.
- Dittrich, J.
- Gohlke, H.
- Matesanz, R.
- Sanchez-Carrillo, S.
|
- Mapelli, F.
- Chernikova, T.N.
- Golyshin, P.N.
- Ferrer, M.
- Daffonchio, D.
|
| Abstract |
Microbial communities respond to temperature with physiological adaptation and compositional turnover. Whether thermal selection of enzymes explains marine microbiome plasticity in response to temperature remains unresolved. By quantifying the thermal behaviour of seven functionally-independent enzyme classes (esterase, extradiol dioxygenase, phosphatase, beta-galactosidase, nuclease, transaminase, and aldo-keto reductase) in native proteomes of marine sediment microbiomes from the Irish Sea to the southern Red Sea, we record a significant effect of the mean annual temperature (MAT) on enzyme response in all cases. Activity and stability profiles of 228 esterases and 5 extradiol dioxygenases from sediment and seawater across 70 locations worldwide validate this thermal pattern. Modelling the esterase phase transition temperature as a measure of structural flexibility confirms the observed relationship with MAT. Furthermore, when considering temperature variability in sites with non-significantly different MATs, the broadest range of enzyme thermal behaviour and the highest growth plasticity of the enriched heterotrophic bacteria occur in samples with the widest annual thermal variability. These results indicate that temperature-driven enzyme selection shapes microbiome thermal plasticity and that thermal variability finely tunes such processes and should be considered alongside MAT in forecasting microbial community thermal response. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
