Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Subunit composition of mitochondrial dehydrogenase complexes in diplonemid flagellates
Záhonová, K.; Valach, M.; Tripathi, P.; Benz, C.; Opperdoes, F.R.; Barath, P.; Lukácová, V.; Danchenko, M.; Faktorová, D.; Horváth, A.; Burger, G.; Lukeš, J.; Škodová-Sveráková, I. (2023). Subunit composition of mitochondrial dehydrogenase complexes in diplonemid flagellates. Biochim. Biophys. Acta, Gen. subj. 1867(9): 130419. https://dx.doi.org/10.1016/j.bbagen.2023.130419
In: Biochimica et Biophysica Acta. G, General subjects. Elsevier: Amsterdam. ISSN 0304-4165; e-ISSN 1872-8006
|   |
| Trefwoorden |
Diplonema papillatum; Diplonemida [WoRMS]
Marien/Kust |
| Author keywords |
Dehydrogenase complexes; Evolution; Diplonema papillatum; Diplonemids; Protist; Mitochondrion |
| Auteurs | | Top |
- Záhonová, K.
- Valach, M.
- Tripathi, P.
- Benz, C.
- Opperdoes, F.R.
|
- Barath, P.
- Lukácová, V.
- Danchenko, M.
- Faktorová, D.
|
- Horváth, A.
- Burger, G.
- Lukeš, J.
- Škodová-Sveráková, I.
|
| Abstract |
In eukaryotes, pyruvate, a key metabolite produced by glycolysis, is converted by a tripartite mitochondrial pyruvate dehydrogenase (PDH) complex to acetyl-coenzyme A, which is fed into the tricarboxylic acid cycle. Two additional enzyme complexes with analogous composition catalyze similar oxidative decarboxylation reactions albeit using different substrates, the branched-chain ketoacid dehydrogenase (BCKDH) complex and the 2-oxoglutarate dehydrogenase (OGDH) complex. Comparative transcriptome analyses of diplonemids, one of the most abundant and diverse groups of oceanic protists, indicate that the conventional E1, E2, and E3 subunits of the PDH complex are lacking. E1 was apparently replaced in the euglenozoan ancestor of diplonemids by an AceE protein of archaeal type, a substitution that we also document in dinoflagellates. Here, we demonstrate that the mitochondrion of the model diplonemid Paradiplonema papillatum displays pyruvate and 2-oxoglutarate dehydrogenase activities. Protein mass spectrometry of mitochondria reveal that the AceE protein is as abundant as the E1 subunit of BCKDH. This corroborates the view that the AceE subunit is a functional component of the PDH complex. We hypothesize that by acquiring AceE, the diplonemid ancestor not only lost the eukaryotic-type E1, but also the E2 and E3 subunits of the PDH complex, which are present in other euglenozoans. We posit that the PDH activity in diplonemids seems to be carried out by a complex, in which the AceE protein partners with the E2 and E3 subunits from BCKDH and/or OGDH. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
