Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
Silica-associated proteins from hexactinellid sponges support an alternative evolutionary scenario for biomineralization in Porifera
Shimizu, K.; Nishi, M.; Sakate, Y.; Kawanami, H.; Bito, T.; Arima, J.; Leria, L.; Maldonado, M. (2024). Silica-associated proteins from hexactinellid sponges support an alternative evolutionary scenario for biomineralization in Porifera. Nature Comm. 15(1): 181. https://dx.doi.org/10.1038/s41467-023-44226-7
In: Nature Communications. Nature Publishing Group: London. ISSN 2041-1723; e-ISSN 2041-1723
|   |
| Trefwoorden |
Porifera [WoRMS]
Marien/Kust |
| Auteurs | | Top |
- Shimizu, K.
- Nishi, M.
- Sakate, Y.
- Kawanami, H.
|
- Bito, T.
- Arima, J.
- Leria, L.
- Maldonado, M.
|
|
| Abstract |
Metazoans use silicon traces but rarely develop extensive silica skeletons, except for the early-diverging lineage of sponges. The mechanisms underlying metazoan silicification remain incompletely understood, despite significant biotechnological and evolutionary implications. Here, the characterization of two proteins identified from hexactinellid sponge silica, hexaxilin and perisilin, supports that the three classes of siliceous sponges (Hexactinellida, Demospongiae, and Homoscleromorpha) use independent protein machineries to build their skeletons, which become non-homologous structures. Hexaxilin forms the axial filament to intracellularly pattern the main symmetry of the skeletal parts, while perisilin appears to operate in their thickening, guiding extracellular deposition of peripheral silica, as does glassin, a previously characterized hexactinellid silicifying protein. Distant hexaxilin homologs occur in some bilaterians with siliceous parts, suggesting putative conserved silicifying activity along metazoan evolution. The findings also support that ancestral Porifera were non-skeletonized, acquiring silica skeletons only after diverging into major classes, what reconciles molecular-clock dating and the fossil record. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
