Catalogus

Zoeken

Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.

Boekenmand

Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).

RSS

Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.

log in

Publicaties | Kaarten

nieuwe zoekopdracht

[ meld een fout in dit record ]

mandje (0): toevoegen | toon

---

Sulphide-binding processes of Riftia pachyptila haemoglobins Zal, F. (1998). Sulphide-binding processes of Riftia pachyptila haemoglobins. Cah. Biol. Mar. 39(3-4): 327-328. https://dx.doi.org/10.21411/CBM.A.CA0BD6A0 In: Cahiers de Biologie Marine. Station Biologique de Roscoff: Paris. ISSN 0007-9723; e-ISSN 2262-3094 Ook verschenen in: (1998). Proceedings of the First International Symposium on Deep-Sea Hydrothermal Vent Biology: Funchal, Madeira, Portugal 20-24 October 1997. Cahiers de Biologie Marine, 39(3-4). Station Biologique de Roscoff: Roscoff. 219-392 pp., meer

---

Beschikbaar in	Auteur
VLIZ: Open access 287852 [ download pdf ]

---

Trefwoord

Marien/Kust

---

Auteur		Top
Zal, F.

---

Abstract

The deep-sea hydrothermal tube-worm Riftia pachyptila possesses a multi-haemoglobin system with three different extracellular haemoglobins (V1, V2 and C1 Hbs). Unusually, these Hbs can bind oxygen and sulphide at two different sites, simultaneously and reversibly. Two globin chains common to these three Riftia Hbs possess one free cysteine residue and at least one of them is conserved among Vestimentifera and Pogonophora. By selectively blocking the free Cys and using electrospray ionization mass spectrometry experiments, we showed that these Cys are involved in sulphide-binding by Riftia Hbs (Zal et al., 1998). Moreover, we also demonstrated that the larger V1 Hb can form persulphide groups on its linker chains, a mechanism which could account for the higher sulphide-binding potential of this Hb (Zal et al., 1998).

---

Alle informatie in het Integrated Marine Information System (IMIS) valt onder het VLIZ Privacy beleid

Top | Auteur