Zoeken
Zoeken kan via de modus 'eenvoudig zoeken' (één veld) of uitgebreid via 'geavanceerd zoeken' (meerdere velden). Zo kan je bv. zoeken op een combinatie van een auteursnaam (auteur), een jaartal (jaar) en een documenttype.
Boekenmand
Nuttige resultaten kan je aanvinken en toevoegen aan een mandje. De inhoud hiervan kan je exporteren of afdrukken (naar bv. PDF).
RSS
Op de hoogte blijven van nieuw toegevoegde publicaties binnen uw interessegebied? Dit kan door een RSS-feed (?) te maken van jouw zoekopdracht.
nieuwe zoekopdracht
The sulphated-galactan hydrolases, agarases and carrageenases: structural biology and molecular evolution
Barbeyron, T.; Flament, D.; Michel, G.; Potin, Ph.; Kloareg, B. (2001). The sulphated-galactan hydrolases, agarases and carrageenases: structural biology and molecular evolution. Cah. Biol. Mar. 42(1-2): 169-183
In: Cahiers de Biologie Marine. Station Biologique de Roscoff: Paris. ISSN 0007-9723; e-ISSN 2262-3094
Ook verschenen in:(2001). Proceedings of the International Workshop "Current approaches in basic and applied phycology". Cahiers de Biologie Marine, 42(1-2). [S.n.]: [s.l.]. 1-185 pp., meer
|   |
| Auteurs | | Top |
- Barbeyron, T.
- Flament, D.
- Michel, G.
|
|
|
| Abstract |
The carrageenans and agars are major cell-wall polysaccharides from red algae. These sulphated galactans are degraded by enzymes, called carrageenases and agarases that display strict substrate specifities and recognize the pattern of galactan sulphation. From a set of various marine bacteria enzymes, we have investigated the influence of ester-sulphate groups, of D/L isomery and of linkage anomery on the structure-function relationships of the specific galactan hydrolases that degrade sulphated polysaccharides. With this aim, we have cloned a representative set of sulphated-galactan hydrolase genes. The sequence analysis methods indicate that the beta-agarases and kappa- carrageenases display secondary structure similarities with members of family 16 of glycoside hydrolases. In contrast, the L-carrageenases have no structural relationships with the family-16 beta-agarases and kappa-carrageenases and they constitute a novel structural family of glycan hydrolases. As a preliminary step towards the functional analysis of these two structural families, we have overexpressed the L- and kappa-carrageenase genes in Escherichia coli and crystals from these enzymes have been obtained. Finally, an alpha-agarase, the only one galactanase known to cleave the alpha-1,3 linkage in agarose has no similarity with other glycoside hydrolases or proteins and display some interesting characteristics. To date, this enzyme is an unclassified glycoside hydrolase. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
