Over het archief
Het OWA, het open archief van het Waterbouwkundig Laboratorium heeft tot doel alle vrij toegankelijke onderzoeksresultaten van dit instituut in digitale vorm aan te bieden. Op die manier wil het de zichtbaarheid, verspreiding en gebruik van deze onderzoeksresultaten, alsook de wetenschappelijke communicatie maximaal bevorderen.
Dit archief wordt uitgebouwd en beheerd volgens de principes van de Open Access Movement, en het daaruit ontstane Open Archives Initiative.
Basisinformatie over ‘Open Access to scholarly information'.
Overkoepelend instituut: Université Libre de Bruxelles; Faculté des Sciences; Department of Molecular Biology (ULB-DBM), meer
MOG-kernwoorden (3) : Biochemie; Microbiologie; Moleculaire biologie
Type: Wetenschappelijk
|
|
1 Directeur: Hoofd van de onderzoeksgroep/afdeling
2 Mariene onderzoeker: Is werkzaam in deze groep en treedt op als (co)auteur in minstens één mariene publicatie in de laatste 5 jaar.
3 Gespecialiseerd personeel: Levert administratieve of technische ondersteuning aan het zeewetenschappelijk onderzoek.
| Abstract: |
Het laboratorium voor Microbiologie bestudeert de volgende onderwerpen:
- fysiologie van mesofiele en thermofiele micro-organismen;
- relaties tussen structuur en functie in proteïnen en enzymen;
- biosynthese en functie van de gewijzigde nucleosiden van transfer-RNA.
Op marien gebied bestudeert de groep het enzym M42 aminopeptidase in de thermofiele bacterie Thermotoga maritima, oorspronkelijk geïsoleerd uit een diepzee hydrothermale bron. De groep richt zich op de overgang van de oligomere toestand, de structurele en functionele rol van een geconserveerd aspartaatresidu in de katalytische site, en hoe metaalcofactoren de overgang van dimeer naar dodecameer van het enzym aansturen. Het onderzoek maakt gebruik van röntgenkristallografie en technieken voor eiwitanalyse om de moleculaire kenmerken en mechanismen van dit enzym te onderzoeken. |
| Publicaties (3) |
Top | Personen |
( 3 peer reviewed ) opsplitsen filter
 Dutoit, R.; Brandt, N.; Van Elder, D.; Droogmans, L. (2020). X-ray crystallography to study the oligomeric state transition of the Thermotoga maritima M42 aminopeptidase TmPep1050. Jove-Journal of Visualized Experiments 159: e61288. https://dx.doi.org/10.3791/61288, meer- Dutoit, R.; Brandt, N.; Van Gompel, T.; Van Elder, D.; Van Dyck, J.; Sobott, F.; Droogmans, L. (2020). M42 aminopeptidase catalytic site: the structural and functional role of a strictly conserved aspartate residue. Proteins-Structure Function and Bioinformatics 88(12): 1639-1647. https://dx.doi.org/10.1002/prot.25982, meer
- Dutoit, R.; Van Gompel, T.; Brandt, N.; Van Elder, D.; Van Dyck, J.; Sobott, F.; Droogmans, L. (2019). How metal cofactors drive dimer–dodecamer transition of the M42 aminopeptidase TmPep1050 of Thermotoga maritima. J. Biol. Chem. 294(47): 17777-17789. https://dx.doi.org/10.1074/jbc.RA119.009281, meer
|
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
