Over het archief
Het OWA, het open archief van het Waterbouwkundig Laboratorium heeft tot doel alle vrij toegankelijke onderzoeksresultaten van dit instituut in digitale vorm aan te bieden. Op die manier wil het de zichtbaarheid, verspreiding en gebruik van deze onderzoeksresultaten, alsook de wetenschappelijke communicatie maximaal bevorderen.
Dit archief wordt uitgebouwd en beheerd volgens de principes van de Open Access Movement, en het daaruit ontstane Open Archives Initiative.
Basisinformatie over ‘Open Access to scholarly information'.
Gambierol and n-alkanols inhibit Shaker Kv channel via distinct binding sites outside the K+ pore
Martínez-Morales, E.; Kopljar, I.; Rainier, J.D.; Tytgat, J.; Snyders, D.J.; Labro, A.J. (2016). Gambierol and n-alkanols inhibit Shaker Kv channel via distinct binding sites outside the K+ pore. Toxicon 120: 57-60. https://dx.doi.org/10.1016/j.toxicon.2016.07.017
In: Toxicon. Elsevier: Oxford. ISSN 0041-0101; e-ISSN 1879-3150, meer
|  |
| Trefwoord |
|
| Author keywords |
Potassium channel; Gating modifier; Lipophilic marine toxin; 1-Alcohol;Electrophysiology |
| Auteurs | | Top |
- Martínez-Morales, E., meer
- Kopljar, I., meer
- Rainier, J.D.
|
|
|
| Abstract |
The marine polycyclic-ether toxin gambierol and 1-butanol (n-alkanol) inhibit Shaker-type Kv channels by interfering with the gating machinery. Competition experiments indicated that both compounds do not share an overlapping binding site but gambierol is able to affect 1-butanol affinity for Shaker through an allosteric effect. Furthermore, the Shaker-P475A mutant, which inverses 1-butanol effect, is inhibited by gambierol with nM affinity. Thus, gambierol and 1-butanol inhibit Shaker-type Kv channels via distinct parts of the gating machinery. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
